【文档说明】第二章-蛋白质的结构与功能(中职护理生化)讲课稿课件.ppt，共(93)页，4.129 MB，由我爱分享上传

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第二章-蛋白质的结构与功能(中职护理生化)u=3154692467,3970321070gp=2食物中的蛋白质能否被人体直接吸收呢?蛋白质必需经过消化成为各种氨基酸,才能被人体吸收和利用.氨基酸是蛋白质的基本组成单位，组成人体的有20种。ϓ什么是蛋白质?蛋白质(prot

ein)是由许多氨基酸(aminoacids)通过肽键相连形成的高分子含氮化合物。蛋白质是生物体重要组成成分分布广：所有器官、组织都含有蛋白质；细胞的各个部分都含有蛋白质。含量高：蛋白质是细胞内最丰富的有机分

子，占人体干重的45％，某些组织含量更高，例如脾、肺及横纹肌等高达80％。蛋白质占干重人体中（中年人）人体45%水55%细菌50%~80%蛋白质19%真菌14%~52%脂肪19%酵母菌14%~50%糖类＜1%白地菌50%无机盐7%•蛋

白质是生命活动的物质基础，没有蛋白质就没有生命。•蛋白质是含量最丰富的生物大分子，具有多种生物学功能。ϓ蛋白质的生理功能①参与生物细胞或组织器官的构成，起支持或保护作用②催化作用：酶③调节作用：激素、钙调蛋

白、生物活性肽④收缩作用，具有收缩和运动功能：骨骼肌、肌动蛋白⑤载体作用,运输和储存功能:血红蛋白、清蛋白、脂蛋白⑥保护和免疫作用：凝血酶原、免疫球蛋白⑦缓冲作用：血浆蛋白质（构成缓冲对，缓冲血液Ph值的作用）⑧其他：生长发育、繁殖、遗传、学习记忆、组织修复、

物质代谢第一节蛋白质的分子组成一，蛋白质的元素组成及其特点１，蛋白质的元素组成:碳Ｃ50—55％氮Ｎ15—17%氢Ｈ6—8％硫Ｓ0—4％氧Ｏ20—23％磷Ｐ0—1%ΰ还有少量的铁,锌,锰,钼,碘,铜等２，特点：一切蛋白质都含有N,而且各种蛋白质的含氮含量相当恒定，平均为16%。一，

蛋白质的元素组成及其特点★样品蛋白质含量计算公式：100g样品中蛋白质的含量（%）=每克样品中的含氮克数ｘ6.25ｘ100思考题：已知某品牌奶粉100g，已测出其中含氮克数为2g，求100g该样品中蛋白质的含量（%）？解析：蛋白质的含

量(g%)=2÷100ｘ6.25ｘ100=2ｘ6.25=12.5%安徽阜阳劣质奶粉喂养下的大头婴儿由于天天吃蛋白质含量极低的奶粉导致发育不良，身体严重浮肿，脑袋大大头婴儿的头比较大，面部肌肉松驰，表情比较呆滞，对外界事物的刺激反应较低。为

什么婴儿长期吃劣质奶粉会出现这种症状？۵毒奶粉事件——三聚氰胺由于食品和饲料工业蛋白质含量测试方法的缺陷，三聚氰胺常被不法商人用作食品添加剂，以提升食品检测中的蛋白质含量指标，因此三聚氰胺也被人称为“蛋白精”。三聚氰胺粉末•奶粉

事件：各个品牌奶粉中蛋白质含量为15-20%，蛋白质中含氮量平均为16%。以某合格奶粉蛋白质含量为18%计算，含氮量为2.88%。而三聚氰胺含氮量为66.6%，是牛奶的151倍，是奶粉的23倍。每100g牛奶中添加0.1g三聚氰胺，理论上就能提高0.625%蛋白质。•

三聚氰胺作为一种白色结晶粉末，没有什么气味和味道，所以掺杂后不易被发现。۵毒奶粉的危害1，蛋白质摄入不足，导致营养不良——虚胖（大头娃娃）2，长期摄入三聚氰胺会造成生殖、泌尿系统的损害，膀胱、肾部结石，并可进一步诱发

膀胱癌。三鹿奶粉二，蛋白质的基本单位——氨基酸酸水解：蛋白质氨基酸碱水解：蛋白质氨基酸酶水解：蛋白质氨基酸证明：氨基酸是蛋白质的基本组成单位۶组成人体蛋白质的20种氨基酸均属于L--氨基酸•存在自然界

中的氨基酸有300余种，但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且均属L-氨基酸（甘氨酸除外）。（一）氨基酸的结构۶组成蛋白质的氨基酸1、结构通式羧基氨基侧链基团①每种氨基酸分子中至少都含有一个氨基和一个羧基，并且连接在同一个碳原子上，故称α-氨基酸（脯氨酸除外：亚氨基——NH2+）。②

除甘氨酸的R为H外，其他氨基酸的Cα是不对称碳原子，因此具有L型与D型两种不同的构型，组成人体的都是L型。③不同氨基酸的R侧链各异，它们的分子量、解离程度和化学反应性质也不相同。2、结构特点：•脯氨酸（亚氨基

酸）CH2CHCOO-NH2+CH2CH2CH2CHCOO-NH2+CH2CH2二，氨基酸的分类及其结构甘氨酸Glycine脂肪族氨基酸H2NCHCHOHO1、按R基团化学结构分类氨基酸的结构脂肪族氨基酸

H2NCHCCH3OHO甘氨酸Glycine丙氨酸Alanine氨基酸的结构甘氨酸Glycine丙氨酸Alanine缬氨酸Valine脂肪族氨基酸H2NCHCCHOHOCH3CH3氨基酸的结构甘氨酸Glycine丙氨酸Alanine缬氨酸Va

line亮氨酸Leucine脂肪族氨基酸H2NCHCH3CH2OHOCCHCH3氨基酸的结构甘氨酸Glycine丙氨酸Alanine缬氨酸Valine亮氨酸Leucine异亮氨酸Ileucine脂肪族氨基酸H2NCHCCHOHOCH3CH2CH3氨

基酸的结构丝氨酸Serine含羟基氨基酸H2NCHCCH2OHOOH氨基酸的结构丝氨酸Serine苏氨酸Threonine含羟基氨基酸H2NCHCCHOHOOHCH3丝氨酸Serine含羟基氨基酸H2NCHCCH2OHOOH氨基酸的结构甲硫氨酸M

ethionine含硫氨基酸H2NCHCCH2OHOCH2SCH3氨基酸的结构甲硫氨酸Methionine半胱氨酸Cysteine含硫氨基酸H2NCHCCH2OHOSH氨基酸的结构天冬氨酸Aspartate酸性氨基酸H2NCHCCH2OHOCOHO氨基酸的结构天冬氨酸Aspartate谷氨

酸Glutamate酸性氨基酸H2NCHCCH2OHOCH2COHO氨基酸的结构天冬酰胺Asparagine含酰胺氨基酸H2NCHCCH2OHOCNH2O氨基酸的结构天冬酰胺Asparagine谷氨酰胺Glutamine含酰胺氨基酸H2NCHCCH2OHOCH2CNH

2O氨基酸的结构碱性氨基酸精氨酸ArginineH2NCHCCH2OHOCH2CH2NHCNH2NH氨基酸的结构碱性氨基酸精氨酸Arginine赖氨酸LysineH2NCHCCH2OHOCH2CH2CH2NH2氨基酸的结构碱性氨基酸精氨酸Arginin

e赖氨酸Lysine组氨酸HistidineH2NCHCCH2OHONNH氨基酸的结构芳香族氨基酸苯丙氨酸PhenylalanineH2NCHCCH2OHO氨基酸的结构芳香族氨基酸苯丙氨酸Phenyla

lanine酪氨酸TyrosineH2NCHCCH2OHOOH氨基酸的结构芳香族氨基酸苯丙氨酸Phenylalanine酪氨酸Tyrosine色氨酸TrytophanH2NCHCCH2OHOHN氨基酸的结构脯氨酸Proline亚氨基酸HNCOHO

2，根据R侧链的极性分类1，非极性疏水性氨基酸特点：含有非极性的侧链，具有疏水性（在中性水溶液中的溶解度较小）,共7种。甘氨酸（Gly）丙氨酸（Ala）缬氨酸（Val）亮氨酸（Leu）异亮氨酸（Ile）苯丙氨酸（Phe）脯氨酸（Pro）2，极性中

性氨基酸特点：含有极性基团，在水中的溶解度较大。色氨酸（Trp）丝氨酸（Ser）酪氨酸（Tyr）半胱氨酸（Cys）蛋氨酸（Met）天冬酰胺（Asn）谷氨酰胺（Gln）苏氨酸（Thr）共8个3，酸性氨基酸特点:在生理条件下带负电荷（酸性羧基）天冬氨酸（Asp）谷氨

酸（Glu）共2种4,碱性氨基酸特点：在生理条件下带正电荷（碱性氨基）赖氨酸（Lys）精氨酸（Arg）组氨酸（His）共3种第二节蛋白质de分子结构۵蛋白质的分子结构包括基础结构空间结构氨基酸的结合方式一，氨基酸在多肽链中的连接方式CHCOOHR1CHNH2COOHR2NH2COHNHO

H氨基酸的结合方式CHR1NH2OHCOH2OCHCOOHR2HNH氨基酸的结合方式:脱水缩合肽键CHCOOHR3HNOHHCCHR1NH2COCHR2HNO二肽H2OH2O氨基酸的结合方式:脱水缩合CCHR1NH2

COCHR2HNO肽键二肽CHCOOHR3HNH2O肽键三肽•以此类推，由多个氨基酸分子缩合而成的含有多个肽键的化合物，叫多肽（链状）。H2O蛋白质中氨基酸的连接——肽键肽键是由一个氨基酸的-羧基（-COOH）与另一个氨基酸的-氨基（-NH2）脱水缩合而形成的酰胺键（

-CO-NH-）。两分子氨基酸缩合形成二肽，三分子氨基酸缩合则形成三肽……肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团不全，被称为氨基酸残基。由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡肽，由更多的氨基酸相连形成的肽称多肽。N末端：多肽链中有游离α-氨基的一端（左）C末端：多肽链中有游离α-羧基的一端（右）◼多

肽链有两端：多肽链是指许多氨基酸之间以肽键连接而成的一种结构。N末端C末端牛核糖核酸酶二，蛋白质的一级结构۶定义：氨基酸在蛋白质多肽链中的排列顺序。۶作用力：肽键（-CO-NH-）有些还有二硫键（-S-S-）-OOC-CH-CH2-S+NH3S

-CH2-CH-COO-+NH3-OOC-CH-CH2-S+NH3S-CH2-CH-COO-+NH3半胱氨酸+二硫键-HH-OOC-CH-CH2-SH+NH3-OOC-CH-CH2-SH+NH3HS-CH2-CH-COO-+NH3HS-CH2-CH-COO-+NH3一级结构是

蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。三，蛋白质的空间结构ΐ肽键平面形成肽键的C-N键具有部分双键的性质，不能旋转，使得形成的酰胺键的四个原子及相邻的Cα处于同一平面上叫肽键平面。它是蛋白质构象的基本结构单

位。CCHR1NH2COCHR2HNOCOOH（一）二级结构蛋白质的二级结构：指多肽链本身沿长轴方向折叠或盘曲所形成的有规律的、重复出现的空间结构。主要作用力：氢键ΐ蛋白质二级结构的主要形式：1，-螺旋定义：多肽链的主链围绕中心轴作有规律的螺旋式上升的结构，螺旋走向为顺时针方向，称右手螺旋。作

用力：氢键结构要点：①多肽链主链围绕中心轴形成右手螺旋，侧链伸向螺旋外侧。②每圈螺旋含3.6个氨基酸，螺距为0.54nm，即0.15nm/氨基酸残基。③每个肽键的亚氨氢（H)和第四个肽键的羰基氧(C＝O)形成的氢键保持螺旋稳定。氢键与螺旋

长轴基本平行。2，−折叠定义：多肽链主链以α—碳原子为旋转点，相邻的肽键平面依次折叠成锯齿状结构。作用力：氢键3，β-转角定义：在肽链进行180°回折时的转角上，通常由四个氨基酸残基构成，其中第二个残基常为脯氨酸。作用力

：氢键4，无规卷曲定义：是指多肽链中没有确定规律性的那部分肽链构像。（二）三级结构定义：蛋白质的多肽链在各种二级结构的基础上再进一步盘曲或折叠形成具有一定规律的三维空间结构，称为蛋白质的三级结构。作用力：次级键（副键），包括氢键、离子键、疏水键、盐键以及

范德华力等。肌红蛋白N端C端三级结构对于蛋白质的分子形状及其功能活性部位的形成起重要作用。（三）四级结构亚基：每条具有独立三级结构的多肽链，称为亚基。蛋白质的四级结构：是指各亚基之间的空间排布及亚基间的连接和相

互作用所形成的更高级的空间结构。作用力：非共价键，如氢键、盐键、疏水键、范德华引力等。血红蛋白（Hb）只有完整的四级结构才具有生物活性。第三节蛋白质结构与功能的关系蛋白质的结构与功能的关系密切，结构是功能的基础，功能是结构的体现。一，蛋白质一级结构与功能的关系•◆一级结构是空间

构象与功能的基础•①相似结构表现相似的功能•②不同结构具有不同的功能例：镰刀形红细胞贫血N-val·his·leu·thr·pro·glu·glu·····C(146)HbSβ肽链HbAβ肽链N-val·his·leu·thr·pro·val·glu·····C(146)（谷氨酸）（缬氨酸）这种

由蛋白质分子发生变异所导致的疾病，称为“分子病”。突变导致本是可溶性的血红蛋白聚集成丝，相互粘着，导致红细胞变形而成镰刀状，极易破碎导致贫血。蛋白质多种多样的功能与各种蛋白质特定的空间构象密切相关，蛋白质的空间构象是其功能活性

的基础，构象发生变化，其功能活性也随之改变。蛋白质的构象：蛋白质的空间三维结构，特定的构象是蛋白质发挥其功能的结构基础。构象病：因蛋白质折叠错误或折叠不能导致构象异常变化引起的疾病。二，蛋白质空间结构与功能的关系血红蛋白结构与

功能4个亚基组成，两两相同，每个亚基都有一个血红素基和一个氧结合部位。Hb分子近似球形，4个亚基占据相当于四面体的四个顶角。第四节蛋白质重要的理化性质一，两性解离及等电点•蛋白质分子除两端的氨基和羧基可解离外，氨基酸残基侧链中某些基团，在一定的

溶液pH条件下都可解离成带负电荷或正电荷的基团。蛋白质的等电点(pI)当蛋白质溶液处于某一pH值时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相同，即成为兼性离子或两性离子，净电荷为零，此时溶液的pH值成为该蛋白质的等电点（pI）。PrCOOHNH3+PrCO

O-NH3+PrCOO-NH2OH-H+OH-H+pH=pIpH<pIpH>pIpH﹤pI蛋白质颗粒带正电荷（阳离子）（H+）pH﹥pI蛋白质颗粒带负电荷（阴离子）（OH—）•二，胶体性质•1，蛋白质是相对分子质量较

高的有机化合物，分子颗粒在1~100nm范围之内，属于胶体颗粒，因溶于水，称亲水胶体。•◆蛋白质在水溶液中稳定的两大因素：水化膜防止蛋白质从溶液中析出电荷•2，蛋白质颗粒大，具有不通透性→半透膜+++++++带正电荷的蛋白质－－－－－－－

－带负电荷的蛋白质在等电点的蛋白质水化膜++++++++带正电荷的蛋白质－－－－－－－－带负电荷的蛋白质不稳定的蛋白质颗粒酸碱酸碱酸碱脱水作用脱水作用脱水作用溶液中蛋白质的聚合沉淀三，变性作用•蛋白质的变性作用：在某些理化

因素作用下，蛋白质维系其空间结构的次级键断裂，使其空间结构遭受破坏，造成其理化性质的改变和生物活性的丧失。ΐ空间结构的破坏，不涉及一级结构的改变引起变性因素:•物理因素：加热、高压、震荡或搅拌、紫外线照射、超声波•化学因素：强酸、强碱、有机溶剂、重金属盐等转归

:•恢复（祛除变性因素）•沉淀：蛋白质从溶液中析出的现象•凝固：不再溶于强酸强碱溶液中。Thankyou此课件下载可自行编辑修改，仅供参考！感谢您的支持，我们努力做得更好！谢谢