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目录生物化学医学宣教目录一、本学期的课程安排周次学时讲授内容作业备注第一周31.论氨基酸“课前5分钟”、“教学助理”08月29日第二周32.蛋白质结构与功能（一）“课前5分钟”、“教学助理”09月05日第三周33.蛋白质结构与功能（二）“课前5分钟”、“教学助理”

09月12日第四周放假中秋放假中秋节放假19、20、21日09月19日第五周34.酶（一）“课前5分钟”、“教学助理”09月26日第六周放假国庆放假国庆放假1~7日10月03日第七周35.酶（二）“课前5分钟”、“教学助理”10月10日第八周36.糖代谢（一）“课前

5分钟”、“教学助理”10月17日第九周37.糖代谢（二）“课前5分钟”、“教学助理”10月24日第十周38.生物氧化“课前5分钟”、“教学助理”10月31日第十一周39.脂类代谢“课前5分钟”、“教学助理”11月07日第十二周310.氨基酸代谢“课前5分钟”、“教学

助理”11月14日第十三周311.核酸结构与功能、12.核酸代谢“课前5分钟”、“教学助理”11月21日第十四周313.DNA的复制与修复“课前5分钟”、“教学助理”11月28日第十五周314.RNA的合成与加工“课前5分钟”、“教学助理”12月0

5日第十六周315.蛋白质生物合成“课前5分钟”、“教学助理”12月12日第十七周316.细胞代谢和基因的表达调控“课前5分钟”、“教学助理”12月19日第十八周3复习复习12月26日第十九周放假元旦放假元旦放假1、

2、3日01月02日第二十周3考试期末考试学校统一安排放寒假（2014年01月15日）01月09日2生物化学医学宣教目录二、教与学基本问题（EssentialQuestions）：关键问题（KeyQuestions）：章节总结（ChapterSumm

arise）：思考题（Problems）：自学3生物化学医学宣教目录•1）杨志敏，蒋立科.生物化学（第2版）.北京：高等教育出版社，2010.•2）王希成.生物化学（第3版）.北京：清华大学出版社，2010.•3）LehningerA.L.,Ne

lsonD.L.&CoxM.M..PrinciplesofBiochemistry.SecondEdition.NewYork:WorthPublishers,2008.•http://bcs.whfreeman.com/lehninger5e三

、学习使用材料4生物化学医学宣教目录四、考试的方式平时成绩100分制(10%计入总成绩)：课前5分钟：以小组为单位（85人分14组，每次推荐1人主讲）平时作业：以章节内容为主，自选5个题/次，共15次作业。期中成绩100分制（20%计入总成绩）：开卷考，10月24日交卷考题：详述一个与生命相关的诺

贝尔奖（电子文档形式上交，整理后以PDF格式共享）（1）获奖的人、事、时间等（20分）（2）获奖事件在生化三个发展阶段的发展史（20分）（3）出现的问题、提出的科学假说、经典的实验（20）（4）现在的研究进展及展望（20分）（5）参考文献（JBC、Cell、Nature、Science、P

NAS）（近10年不少于10篇，提交PDF电子版本）（20）期末考100分制（70%计入总成绩）：闭卷考试，学校统一安排时间5生物化学医学宣教目录绪论GeneralIntroduction一、什么是生物化学三、当代

生物化学研究的内容二、生物化学发展史6生物化学医学宣教目录生物化学（Biochemistry）即“生命的化学”一、什么是生物化学运用化学和物理学及生物学原理和技术，主要是化学原理来研究生命现象的学科。生物化学研究的最终目的是在分子水平揭示生命活动的本质。7生物化学医学宣教目录8生物化学医学宣教

目录1.叙述生化阶段：研究生物体的化学组成2.动态生化阶段：研究生物体内的代谢与调控3.分子生物学时期：研究生物体的合成代谢与代谢调节二、生物化学发展史9生物化学医学宣教目录1、19世纪末以前是叙述生物化学阶段（一）尿素合成使“活力论”遭遇第一次打击Bornjuly31,1800,Esche

rheim;GermanyDiedseptember23,1882,Göttingen;GermanyFriedrichWöhler(31July1800–23September1882)wasaGermanchemist,bestknownfor

hissynthesisofurea,butalsothefirsttoisolateseveralchemicalelements.10生物化学医学宣教目录（二）“燃烧”学说使“活力论”再次遭遇重创JustusvonLiebigJus

tusvonLiebig(12May1803–18April1873)wasaGermanchemistwhomademajorcontributionstoagriculturalandbiologicalchemistry,an

dworkedontheorganizationoforganicchemistry.Asaprofessor,hedevisedthemodernlaboratory-orientedteachingmethod,andforsuch

innovations,heisregardedasoneofthegreatestchemistryteachersofalltime.Heisknownasthe"fatherofthefertilizerindustry"forhisdiscoveryofnitrogenasa

nessentialplantnutrient,andhisformulationoftheLawoftheMinimumwhichdescribedtheeffectofindividualnutrientsoncrops.Healsodevelopedamanufac

turingprocessforbeefextracts,andfoundedacompany,LiebigExtractofMeatCompany,thatlatertrademarkedtheOxobrandbeefbouilloncube.11生物化学医学宣教目录（三）、细

胞是生命体的基本结构单位12生物化学医学宣教目录（四）血红蛋白赋予血液红色FelixHoppe-SeylerErnstFelixImmanuelHoppe-Seyler(December26,1825–August10,1895

)wasaGermanphysiologistandchemist13生物化学医学宣教目录（五）酶的化学本质是蛋白质JamesBatchellerSumner(November19,1887–August12,1955)wasanAmericanchemist.Hesh

aredtheNobelPrizeinChemistryin1946withJohnHowardNorthropandWendellMeredithStanley.JamesB.Sumner14生物化学医学宣教目录（六）酶是化学反应的主宰LouisPasteurDecember

27,1822–September28,1895)wasaFrenchchemistandmicrobiologistborninDole.Heisrememberedforhisremarkablebreakthroughsinthec

ausesandpreventionsofdiseases.Hisdiscoveriesreducedmortalityfrompuerperalfever,andhecreatedthefirstvac

cineforrabiesandanthrax.Hisexperimentssupportedthegermtheoryofdisease.Hewasbestknowntothegeneralpublicforinventingamethodtostopmilkandwinefromcaus

ingsickness,aprocessthatcametobecalledpasteurization.Heisregardedasoneofthethreemainfoundersofmicrobiology,together

withFerdinandCohnandRobertKoch.Pasteuralsomademanydiscoveriesinthefieldofchemistry,mostnotablythemolecularbasisfortheasym

metryofcertaincrystals.[2]HisbodyliesbeneaththeInstitutePasteurinParisinaspectacularvaultcoveredindepictionsofhisaccomplishmentsinByzan

tinemosaics.15生物化学医学宣教目录2、20世纪上半叶是动态生物化学阶段（一）糖酵解GustavGeorgEmbden(November10,1874-July25,1933)wasaGermanchemistwhoconductedstudiesoncarbohydr

atemetabolismandmusclecontraction,andwasthefirsttodiscoverandlinktogetherallthestepsinvolvedintheconversionofglycogentolacticacid.In19

18OttoFritzMeyerhofexplained-togetherwiththeJew-Polish-SovieticbiochemistJakubKarolParnas-cellularmetabolismbyshowingthatitinvo

lvedthebreakdownofglucosetolacticacid.Embdenworkedouttheprecisestepsinvolvedinthebreakdown.Thiscellularmetabolicsequencefromgly

cogentolacticacidbecameknownastheEmbden-Meyerhof-Parnaspathway.Hehadalsopreviouslystudiedtheliver'smetabolicpro

cesses,layingafoundationforunderstandingdiabetes16生物化学医学宣教目录（二）三羧酸循环是物质氧化分解的最终途径HansAdolfKrebs25August1900–22November1981e

arnedhimaNobelPrizein195317生物化学医学宣教目录（三）物质代谢与能量代谢偶联AlbertLesterLehninger(February17,1917–March4,1986)[2]wasanAmericanbiochemistinthefieldofbioenerget

ics.Hemadefundamentalcontributionstothecurrentunderstandingofmetabolismatamolecularlevel.In1948,hediscovered,withEugeneP.Kennedy,th

atmitochondriaarethesiteofoxidativephosphorylationineukaryotes,whichusheredinthemodernstudyofenergytransduction.He

istheauthorofanumberofclassictexts,including:Biochemistry,TheMitochondrion,Bioenergeticsand,mostnotably,

hisseriesPrinciplesofBiochemistry.Thelatterisawidelyusedtextforintroductorybiochemistrycoursesatthecollegeanduniversitylevels.•LEHNINGER•P

RINCIPLESOFBIOCHEMISTRY•FifthEdition18生物化学医学宣教目录(四)合成代谢和分解代谢组成“中间代谢”网络19生物化学医学宣教目录3、20世纪50年代生物化学发展进入到分子生物学时期

（一）a螺旋是蛋白质分子二级结构形式之一LinusPaulingLinusCarlPauling(February28,1901–August19,1994)[1]wasanAmericanchemist,biochemist,peaceactivist,authoranded

ucator.FrederickSangerFrederickSanger,OM,CH,CBE,FRS(born13August1918)isanEnglishbiochemistandatwo-timeNobellaureateinch

emistry,theonlypersontohavebeenso.20生物化学医学宣教目录（二）DNA是遗传的物质基础FriedrichMiescherJohannesFriedrichMiescher(13August1

844,Basel–26August1895,Davos)wasaSwissphysicianandbiologist.Hewasthefirstresearchertoisolateandidentifynucleicacid.GeorgeWellsBeadle"onegene,

oneenzyme”EdwardLawrieTatum(December14,1909–November5,1975)wasanAmericangeneticist.(October22,1903–June9,1989)wasanAmericanscientistinthefieldofge

netics,andNobelPrizeinPhysiologyorMedicineNobellaureatewhowithEdwardLawrieTatumdiscoveredtheroleofgenesinregulatingbiochemicaleventswit

hincells.21生物化学医学宣教目录（三）DNA双螺旋是揭示遗传信息传递的“敲门砖”JamesD.WatsonJamesDeweyWatson(bornApril6,1928)isanAmericanmolecularbiologist,geneticist,andzoologi

st,bestknownasoneoftheco-discoverersofthestructureofDNAin1953withFrancisCrick.FrancisCrickDiscoveryoftheDNADoubleH

elixFrancisHarryComptonCrickOMFRS(8June1916–28July2004)wasanEnglishmolecularbiologist,biophysicist,andneuroscientist,andmostnotedforbeingoneoftwoco-d

iscoverersofthestructureoftheDNAmoleculein1953,togetherwithJamesD.Watson.22生物化学医学宣教目录DNADNARNAProteinsProteinsMetabolicproducts（四）遗传

信息按中心法则传递23生物化学医学宣教目录（五）基因信息传递是被特殊机制调节的24生物化学医学宣教目录（六）DNA“克隆”使基因操作无所不能25生物化学医学宣教目录三、当代生物化学研究的内容1、生物分子的结

构和功能2、物质、能量代谢及其调节3、遗传信息传递及其调控26生物化学医学宣教目录第一章氨基酸AminoAcids一、组成人体的20种氨基酸均属于L-a-氨基酸二、20种氨基酸的侧链结构及极性迥然不同三、20种氨基酸具有共同或特异的理化性

质四、α-氨基参与多种化学反应五、氨基酸的α-氨基与α-羧基共同参与茚三酮反应六、一个氨基酸的羧基可与另一个氨基酸的氨基反应成肽27生物化学医学宣教目录19世纪末，EmilFischer证明蛋白质是由氨基酸组成的

，并用氨基酸合成了多种短肽。课前5分钟“臭烘烘的化学家—埃米尔·费雪”“最年轻的博士”由于他的辛勤劳动，人们认识了19种氨基酸，自然界中有几十万种蛋白质，而它们都是由20种氨基酸以不同数量比例和不同排列方式结合而成的。28生物化学医学宣教目录U

niversityPalace,mainbuildingoftheformerImperialUniversityofStrasbourgUniversitédeStrasbourgEstablished1538;[1]1872;[2]1January2009[3]

TypePublicEndowment€430million[4]PresidentAlainBeretzStudents42,261LocationStrasbourg,FranceWebsitewww.unistra.fr/index.ph课前5分钟29生物化学医学宣教目

录存在自然界中的氨基酸有300余种，但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且均属L-氨基酸（甘氨酸除外）。一、组成人体的20种氨基酸均属于L-α-氨基酸30生物化学医学宣教目录按Fischer投影式：羧基在上方，氨基在左侧的是L型，在右侧的是D型。费歇尔以甘

油醛为标准，以D/L命名与甘油醛联系的旋光性的化合物。D、L命名法区分的构型与旋光性没有必然关系。天然氨基酸（构成蛋白质的）都是L型。L--氨基酸的通式（R为侧链）31生物化学医学宣教目录L-氨基酸32生物化学医学宣教目录α-氨基酸33

生物化学医学宣教目录氨基酸分类•疏水性氨基酸•极性氨基酸中性氨基酸酸性氨基酸碱性氨基酸脂肪族氨基酸芳香族氨基酸34生物化学医学宣教目录(一)侧链含烃链的氨基酸属于非极性脂肪族氨基酸二、20种氨基酸的侧链

结构及极性迥然不同•此类氨基酸有甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甲硫氨酸和脯氨酸。•此类氨基酸在水溶液中溶解度小。35生物化学医学宣教目录36生物化学医学宣教目录甘氨酸glycineGlyG5.97丙氨酸alanineAlaA6.00缬氨酸valineValV5.96亮氨酸l

eucineLeuL5.98异亮氨酸isoleucineIleI6.02苯丙氨酸phenylalaninePheF5.48脯氨酸prolineProP6.301.非极性疏水性氨基酸37生物化学医学宣教目录中性氨基酸有丝氨酸、半胱氨酸、苏氨酸、天冬

酰胺和谷氨酰胺。（二）侧链有极性但不带电荷的氨基酸是极性中性氨基酸38生物化学医学宣教目录极性中性氨基酸39生物化学医学宣教目录(三)侧链含芳香基团的氨基酸是芳香族氨基酸•此类氨基酸有苯丙氨酸、酪氨酸和色氨

酸，其侧链分别有苯基、酚基和吲哚基。40生物化学医学宣教目录芳香族氨基酸41生物化学医学宣教目录(四)侧链含负性解离基团的氨基酸是酸性氨基酸•此类氨基酸有天冬氨酸、谷氨酸，其侧链都含有羧基，均可解离而带负电荷。42

生物化学医学宣教目录酸性氨基酸43生物化学医学宣教目录(五)侧链含正性解离基团的氨基酸属于碱性氨基酸•此类氨基酸有赖氨酸、精氨酸和组氨酸，其侧链分别含有氨基、胍基和咪唑基，均可发生质子化，使之带正电荷。44生物化学医学宣教目录碱性氨基酸45生物化学医学宣教目录（六）几种特殊氨基酸•脯氨酸（

亚氨基酸）CH2CHCOO-NH2+CH2CH2CH2CHCOO-NH2+CH2CH246生物化学医学宣教目录-OOC-CH-CH2-S+NH3S-CH2-CH-COO-+NH3-OOC-CH-CH2-S+NH3S-CH2-CH-

COO-+NH3半胱氨酸+胱氨酸二硫键-HH-OOC-CH-CH2-SH+NH3-OOC-CH-CH2-SH+NH3HS-CH2-CH-COO-+NH3HS-CH2-CH-COO-+NH347生物化学医学宣教目录修饰性氨基酸•羟赖氨酸HO-Lys•羟脯氨酸HO-Pro•苏氨酸、丝氨酸、酪氨酸磷

酸化•丝氨酸糖基化•天冬酰胺糖基化48生物化学医学宣教目录三、20种氨基酸具有共同或特异的理化性质（一）氨基酸具有两性解离性质氨基酸是两性电解质，其解离程度取决于所处溶液的酸碱度。49生物化学医学宣教目录从上图可知：氨基酸在酸性

环境中，主要以阳离子的形式存在，在碱性环境中，主要以阴离子的形式存在。在某一pH环境下，以两性离子（兼性离子）的形式存在。该pH称为该氨基酸的等电点。所以氨基酸的等电点可以定义为：氨基酸所带正负电荷相等

时的溶液pH。50生物化学医学宣教目录pH=pI+OH-pH>pI+H++OH-+H+pH<pI氨基酸的兼性离子阳离子阴离子CHNH2COOHRCHNH2COOHRCHNH3+COO-RCHNH3+COO-RCHNH2COO-RCHNH2COO-RCHCOOHR

NH3+CHCOOHRNH3+51生物化学医学宣教目录目录等电点(isoelectricpoint,pI)在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电

点。理论意义：生物分子的活性状态与分子的带电状态有关，而带电状态有pI和环境pH有关。实践意义：电泳、离子交换层析、沉淀法等分离分析方法的基础。53生物化学医学宣教目录（二）氨基酸具有特征性的滴定曲线甘氨酸滴定曲线从氨基酸的酸碱滴定曲线可以进一步讨论羧基和氨基解离和等电点的关系5

4生物化学医学宣教目录（三）含共轭双键的氨基酸具有紫外吸收性质芳香族氨基酸的紫外吸收峰在280nm附近。大多数蛋白质含有芳香族氨基酸残基，所以测定蛋白质溶液280nm的光吸收值是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。55生物化学医学宣教目录（四）α-氨基、羧基分别参与多种化

学反应Schiff碱醛氨基酸56生物化学医学宣教目录（五）氨基酸的α-氨基与α-羧基共同参与茚三酮反应氨基酸与茚三酮水合物共热，可生成蓝紫色化合物，其最大吸收峰在570nm处。由于此吸收峰值与氨基酸的含量存在正比关系，因此可作为氨基酸定量分析方法。57生物化学医学宣教目录（

六）一个氨基酸的羧基可与另一个氨基酸的氨基反应成肽•氨基酸的-羧基与另一个氨基酸的-氨基脱水缩合而生成二肽，多个氨基酸缩合生成多肽。58生物化学医学宣教目录四、氨基酸的光学活性除甘氨酸外，蛋白质中的氨基酸的α—碳原

子都是不对称碳原子，都是L-型氨基酸。α—氨基酸的这种光学性质叫做旋光性（rotation）或光学活性（opticalactivity），也称分子的手性（chirality）。59生物化学医学宣教目录60生物化学医学宣教目录61生物化学医学宣教目录（一）旋光性使偏正

面旋转的角度称旋光度。氨基酸的比旋光度是指1g/ml的氨基溶液，在1dm长度的旋光管内，25℃,钠光D线下的旋光度，它是α-氨基酸的物理常数之一，也是鉴别各种氨基酸的一种根据。62生物化学医学宣教目录只允许沿某一平面的振动的光波通过，其

他光波都被阻断，成为平面偏振光，当这种光通过旋光性物质溶液时，则光的偏振面会向右（+）或向左（-）旋转。（p3：旋光性）63生物化学医学宣教目录64生物化学医学宣教目录（二）光吸收特性蛋白质合成的氨基酸在可见光内没有光吸收，在远紫外（<220nm）都有光吸

收，Tyr,Phe,Trp在220-280nm内有吸收峰，吸收峰分别在275,257,280.蛋白质可以用280nm测定其含量。65生物化学医学宣教目录Trp,Tyr和Phe的紫外吸收66生物化学医学宣教

目录（三）核磁共振波谱核磁共振光谱主要应用于：1.氨基酸的电离状态；2.分析多肽或蛋白质的三维结构。67生物化学医学宣教目录68生物化学医学宣教目录本章作业:1.蛋白质的合成氨基酸分为几类？熟记结构式、中英文名、三字一字符号。2.蛋白质氨基酸与非蛋白质氨基酸在结构上有何不同？3.为什么

说氨基酸通常是以离子形式存在，氨基酸的带电数与什么因素有关？4.什么是氨基酸的等电点，如何求氨基酸的等电点？5.茚三酮反应的原理是什么，它的主要应用是什么？6.氨基酸的哪些性质可用与氨基酸的定性定量分析？作业上交时间：9月05日收批作业人员：1组上报作业情况时间：

9月12日69生物化学医学宣教